Akai QX-3700 User Manual download pdf (Page 5)

czynników [PSI] i [URE] u drożdży Saccharom yces

cerevisiae z cechami prionu, wyjaśniającymi mecha

nizm infekcji wywołujący śmiertelne choroby móz

gowe u ssaków. Skojarzenie to pozwoliło na zrozu

mienie kłopotliwych w interpretacji wyników gene

tycznych i niezrozumiałych obserwacji dotyczących

czynników [PSI] i [URE], nagromadzonych w ciągu

blisko 30 lat. Hipoteza W i c k n e r a została poparta

serią pomysłowych doświadczeń genetycznych, a

następnie ugruntowana poprzez badania z zakresu

biologii molekularnej, biochemii i obserwacje mi

kroskopowe.

Ostatnio na podstawie analogicznych kryteriów

genetycznych zdefiniowano jako kolejny prion czyn

nik [Het-s], przenoszony przez cytoplazmę grzyba

nitkowatego

Podospora anserina [3],

II. Priony u drożdży i grzybów nitkowatych

W przeciwieństwie do PrP, priony występujące u

grzybów nie powodują śmierci komórki. Priony dro

żdży są czynnikami dziedzicznymi, które modyfi

kują podstawowe procesy metaboliczne. Prion

[het-s] Podospora pełni określoną funkcję fizjolo

giczną. Podobnie jak w przypadku prionów ssa-

czych, fenotyp prionów [PSI], [URE] i [het-s] nie

wynika ze zmiany na poziomie kwasu nukleinowego,

lecz na poziomie konformacji białka. A więc, w obu

przypadkach czynnikiem determinującym pewną ce

chę dziedziczną jest nie DNA lecz szczególna struk

tura białkowa.

Czynnik [PSI] u drożdży, odkryty przez C o x a w

1965 roku, powoduje słabą supresję kodonów stop w

mRNA [4], W wyniku badań prowadzonych w ostat

nich latach wykazano, że [PSI] jest konformacją

prionową czynnika terminacji translacji, białka

Sup35 [5].

Aktywna terminacja zachodzi wtedy, gdy białko

Sup35 występuje w formie rozpuszczalnej. Występo

wanie Sup35 w formie zagregowanej jako prion

[PSI] powoduje defekt w terminacji i supresję kodo

nów stop (Ryc. 1).

Czynnik [URE], opisany został w 1971 roku przez

Lacrouta [6 ] powoduje brak represji enzymów

katabolizmu związków azotu. Jak wykazano na pod

stawie współcześnie prowadzonych badań, prion

[URE] jest formą białka Ure2 [2], Białko Ure2 jest z

kolei represorem Gln3, czynnika transkrypcyjnego

aktywującego geny związane z metabolizmem azotu.

Na pożywce pełnej, przy dostępności związków

będących dobrymi źródłami azotu, jak amoniak,

białko Ure2 blokuje ekspresję genów zaangażowa

nych w katabolizm gorszych źródeł azotu. Natomiast

Ryc. 1. Prion [PSI]: interpretacja fizjologiczna. Zagregowane białko

Sup35 (prion [PSI]) umożliwia translacją mimo kodonu nonsens

w mRNA. Aktywne białko Sup35 jest czynnikiem terminacji

translacji u drożdży.

prion [URE] stanowi nieaktywną, zagregowaną for

mę białka Ure2, która umożliwia wykorzystanie gor

szych źródeł azotu w obecności amoniaku. Cecha ta

stanowiła podstawę pozytywnej selekcji mutantów

[URE] (Ryc. 2).

Ryc. 2. Prion [URE]: interpretacja fizjologiczna. Zagregowana forma

białka Ure2 (prion [URE]) umożliwia pobieranie N-karba-

moiloasparaginianu (związku bądacego gorszym źródłem azo

tu) w obecności amoniaku. Aktywne białko Ure2 jest represo

rem tego procesu u drożdży.

Fenotyp [het-s] został opisany przez R i z e t a w

1952 roku jako cecha związana z tworzeniem tzw.

bariery międzyszczepowej u Podospora anserina

[7].

Efektywna krzyżówka dwóch szczepów Podospo

ra jest możliwa tylko wtedy, gdy ściśle określone

geny, nazwane genami het, mają identyczną sekwen

cję w obu szczepach. W przeciwnym wypadku wza

jemne przenikanie się grzybni nie jest możliwe ze

względu na tworzenie bariery. Jeden z genów het wy

stępuje w postaci dwóch alleli, het-s i het-S. Krzy

żów ki het-s x het-s oraz het-S x het-S zachodzą efek

tywnie, dając odpowiednio potomstwo het-s i het-S,

podczas gdy w potomstwie krzyżówki het-s x het-S

POSTĘPY BIOCHEMII 46(2), 2000

109

http://rcin.org.pl

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 ... 94 95

Comments to this Manuals

No comments

Akai QX-3700 User Manual Page 5

Comments to this Manuals