Akai QX-3700 User Manual download pdf (Page 42)

nieaktywna CKI

aktywna CKI

umożliwia „zakotwiczenie” enzymu w błonie ko

mórkowej.

Prawdopodobnie istnieją jeszcze inne mechani

zmy regulujące aktywność poszczególnych form

CKI. Wykazano, że aktywność CKIa jest hamowana

przez fosfoinozytolodifosforan (PIP2) [51]. Ponadto,

lokalizacja subkomórkowa poszczególnych form

CKI jest czynnikiem ograniczającym dostępność

niektórych substratów do enzymu.

VII. Uwagi końcowe

Wyniki badań prowadzonych od wielu lat wyka

zują, że kinaza białkowa CKI jest enzymem wielo

funkcyjnym, zaangażowanym w wiele procesów ko

mórkowych. Lata dziewięćdziesiąte są wyjątkowo

obfite w doniesienia, dotyczące odkrycia kolejnych

genów kodujących poszczególne formy CKI, zarów

no u drożdży, jak i wyższych organizmów eukario

tycznych. Biorąc pod uwagę olbrzymie tempo badań

dotyczących funkcji tego enzymu w komórce, okre

ślenie specyficznego udziału poszczególnych form

kinazy CKI w tak istotnych procesach jak naprawa

DNA, czy podziały komórkowe wydaje się już być

jedynie kwestią czasu.

Podziękowanie

Bardzo dziękuję Pani Profesor Teresie Jakubowicz

za cenne uwagi i sugestie w trakcie przygotowywa

nia niniejszej pracy.

Artykuł otrzymano 4 listopada 1999 r.

Zaakceptowano do druku 2 marca 2000 r.

Ryc. 3. Regulacja aktywności kinazy CKI przez koniec

karboksylowy enzymu. Ufosforylowany C-koniec

blokuje dostęp białek do miejsca wiązania substra-

tu. Pełna aktywacja CKI odbywa się przez proteo

lityczne odcięcie C-końcowcgo fragmentu

cząsteczki lub przez jego defosforylację [50] —

zmodyfikowane.

Piśmiennictwo

1. Hammarsten O (1883) Z Physiol Chem 7: 227-273

2. Burnett G, Kennedy EP (1954) J Biol Chem 211:

969-972

3. Hathaway GM, Traugh JA (1979) J Biol Chem

254: 762-768

4. Dobrowolska G ( 1 989) Postępy Biochemii 35: 231 -244

5. Grankowski N, Issinger OG (1990) Biochem Biophys

Res Commun 167: 471-476

6. Tuazon PT, Traugh JA (1991) Adv Second Messenger Pho

sphoprotein Res 23: 123-164

7. Graves PR, Roach PJ (1995) JB iolChem 270: 21689-21694

8. Gross SD, Anderson RA (1998; Cell Signal 19: 699-711

9. Wojda I, Cytryńska M, Jakubowicz T (1996)JBasic

Microbiol 36: 363-369

10. Agostinis P, Vandendee JR., Goris J, Mcggio F,

Pinna LA, Marlcvede W (1987) FEBS Lett 224: 385-390

11. Flotow H, Roach PJ (1989) J Biol Chem 264: 9126-9128

12. Cegielska A, Virshup DM (1993) Mol Cell Biol 13:

1202-1211

13.Cegielska A, Moarcfi I, Fanning E, Virshup DM

(1994) J Virol 68: 269-275

14. Brockman JL, Gross SD, Sussman MR, Ander

son R A (1992; Proc Natl Acad Sci USA 89: 9454-9458

15.Flotow H, Graves PR, Wang A, Fioł CJ, Roeske

RW, Roach P (1990) J Biol Chem 265: 14264-14269

16. Gross SD, Simerly C, Schatten G, Anderson RA

(1997; J Celi Sci 110: 3083-3090

17. Rowles J, Slaughter C, Moomaw C, Hsu J, Cobb

MH (1991) Proc Natl Acad Sci USA 88:9548-9552

18.Gross SD, Loijens JC, Anderson RA (1999) J Celi Sci

112: 2647-1645

19. Zhai L, Graves PR, Robinson LC, Italiano M,

Culbertson MR., Rowles J, Cobb MH, DcPa-

oli-Roach AA, Roach P J (1995) J Biol Chem 270:

12717-12724

20. Graves PR, Haas DW, Hagedorn CH, DePa-

oli-Roach AA, Roach PJ (1993) J Biol Chem 268:

6394-6401

21.Kusuda J, Hidari N, Hi rai M, Hashimoto K (1996)

Genomics 32, 140-143

22. Fish KJ, Cegielska A, Getman ME, Landes GM,

Virshup DM (1995) J Biol Chem 270: 14875-14883

23.Ho Y, Mason S, Kobayashi R, Hockstra M, An

drews

B (1997) Proc Natl Acad Sci USA 94: 581-586

24. Panek HR, Stepp JD, Engle HM, Marks KM, Tan

PK, Lemmon SK, Robinson LC (1997) EMBO J 16:

4194-4204

146

POSTĘPY BIOCHEMII 46(2), 2000

http://rcin.org.pl

1 2 ... 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 ... 94 95

Comments to this Manuals

No comments

Akai QX-3700 User Manual Page 42

Comments to this Manuals