Grupa kinaz białkowych CKI
The group of protein kinases CKI
IWONA WOJDA*
Spis treści:
I. Wstęp
II. Ogólna charakterystyka kinazy białkowej CKI
III. Kinaza białkowa CKI — „gracz zespołowy”
IV. Udział kinazy białkowej CKI w procesach naprawy
DNA
V. Specyficzność substratowa CKI
VI. Regulacja aktywności kinazy białkowej CKI
VII.Uwagi końcowe
Wykaz stosowanych skrótów: CKI — kinaza białkowa CKI (CK
— skrót od nazwy zwyczajowej — ang. casein kinase); cAMP
— cykliczny adenozyno-3 ’5’-monofosforan, CREM — czynnik
transkrypcyjny (ang. cAMP responsive element modulator)',
ATP — adenozyno-5’-trifosforan, mRNA — informacyjny
RNA; BSA — albumina surowicy wołu; elF — eukariotyczny
czynnik inicjacyjny translacji; A(Ala) -— alanina; D(Asp) —
kwas asparaginowy; E(Glu) -— kwas glutaminowy; G(Gly) —
glicyna; L(Leu) — leucyna; R(Arg) — arginina; N(Asn) —
asparagina; p — reszta kwasu fosforowego; S(Ser) — seryna,
T(Tre) — treoniona; V (Val) — walina; X — dowolny amino
kwas; Y(Tyr) — tyrozyna. Oznaczenia poszczególnych form
CKI są zawarte w Tabelach: 1 i 2.
I. Wstęp
Odwracalna fosforylacja jest jednym z najbar
dziej rozpowszechnionych rodzajów modyfikacji
białek w przyrodzie. W komórkach eukariotycznych
około 30% białek to substraty dla kinaz białkowych.
Przyłączanie i odłączanie reszty fosforanowej regu
luje aktywność enzymatyczną wielu białek, ich loka
lizację subkomórkową czy też zdolność do tworzenia
większych kompleksów. U Eukaryota najbardziej
istotne znaczenie regulacyjne ma fosforylacja białek
w resztach serynowych, treoninowych oraz tyrozy-
nowych, katalizowana przez kinazy białkowe sery-
nowo/ treoninowe oraz tyrozynowe.
*Dr, Zakład Biologii Molekularnej, Instytut Mikrobiologii i
Biotechnologii, Wydział Biologii i Nauk o Ziemi, Uniwersytet
Marii Curie-Skłodowskiej, ul. Akademicka 19, 20-033 Lublin
Contens:
I. Introduction
II. General characteristic of protein kinase CKI
III. Protein kinase CKI — “the team player”
IV. Participation of CKI in DNA repair
V. Substrate specificity of CKI
VI. Regulation of protein kinase CKI activity
VII.Concluding remarks
Pierwszy dowód na istnienie fosfobiałek pochodzi
już z roku 1883, kiedy toHammarsten wykazał,
że białkowy składnik mleka — kazeina zawiera
znaczne ilości fosforanu [1], Prawie wiek później ka
zeina zaczęła być stosowana jako substrat do badania
aktywności kinaz białkowych in vitro. Doprowadziło
to do wykrycia dwóch klas fosfotransferaz, nazwa
nych następnie: kinaza kazeinowa 1 (CKI) oraz kina
za kazeinowa 2 (CKII), według kolejności ich elucji
z DEAE celulozy [2,3,4 — praca przeglądowa]. Na
zwa „kinazy kazeinowe” stosowana była w literatu
rze przez długie lata. Była to nazwa przyjęta zwycza
jowo, jednak nie w pełni uzasadniona i przez to
myląca, bowiem nie należy kojarzyć CKI i CKII z en
zymami modyfikującymi kazeinę in vivo w gru
czołach mlecznych ssaków. Kazeina była i jest jedy
nie białkiem rutynowo stosowanym jako egzogenny
substrat przy oznaczaniu aktywności enzymatycz
nych kinaz in vitro. Obecnie, nie stosuje się już na
zwy „kinazy kazeinowe”, a CKI i CKII, nazywa się
odpowiednio „kinaza białkowa CKI” oraz „kinaza
białkowa CKII”. Należy tu podkreślić, że pomimo, iż
enzymy te mają podobną nazwę, są one strukturalnie
i funkcjonalnie odmiennymi fosfotransferazami.
Przedstawione poniżej dwie prace przeglądowe
pt: „Grupa kinaz białkowych CKI” oraz „Kinaza
białkowa CKII” są próbą podsumowania obecnego
stanu wiedzy o pierwszych, odkrytych prawie pięć
dziesiąt lat temu, kinazach białkowych, z uwzględ
nieniem olbrzymiego postępu w badaniach, jaki do
konał się w ciągu ostatnich dziesięciu lat.
140
POSTĘPY BIOCHEMII 46(2), 2000
Comments to this Manuals