cji transkrypcji genów RNR2 i RNR3 po zadziałaniu
HU (hydroksyuracyl) na komórki drożdżowe [35].
Okazało się, że kinaza Hrr25p fosforyluje in vitro
białko Swió. Białko to w połączeniu z białkiem Swi4
tworzy czynnik transkrypcyjny SBF. H o i współpra
cownicy sugerują [23], że fosforylacja białka Swió
Tabela 2.
wielkiej grupy kinaz “kwasotroficznych” tj. rozpo
znających akceptorowy aminokwas w otoczeniu
aminokwasów o charakterze kwaśnym. Za klasyczną
sekwencję rozpoznawaną przez OKI jako miejsce
fosforylacji uważa się motyw E-X-X-S/T lub
Sp/Tp/Yp-X-X- S/T [8 , 36]. Okazało się jednak, że
Formy CKI zidentyfikowane u drożdży.
Gen Białko
Masa cząsteczkowa
białka
Lokalizacja w komórce
Proces komórkowy w którym
dany enzym uczestniczy/ funkcja
Literatura
Saccharomyces cerevisiae
YCK1 Ycklp 62 kDa
Błona komórkowa; cytosol
Morfologia pączków; cytokincza;
transport pęcherzykowy; halotole-
rancja; metabolizm heksoz.
[23-26]
YCK2 Yck2p 62 kDa
Błona komórkowa; cytosol
HRR25
Hrr25p 58 kDa
Jądro komórkowe
Prawidłowy wzrost drożdży, po
działy komórek, naprawa DNA,
sporulacja
[27]
YCK3 Yck3p 60 kDa
Jądro komórkowe; błona ko
mórkowa
Metabolizm DNA. [28]
Schizosaccharomyces potnbe
hhpl Hhpl Około
42kDa-46kDa
Jądro komórkowe
Naprawa DNA
[29]
hhp2 Hhp2
ckil Ckil
55 kDa
Cytosol; błona komórkowa
?
[30]
cki2 Cki2
55 kDa
Cytosol
Morfologia komórki
[30]
cki3 Cki3
7
Prawdopodobnie cytosol
Prawdopodobny udział w adaptacji
drożdży do warunków głodowych
[31]
przez kinazę Hrr25p umożliwia indukcję genów za
leżnych od czynnika SBF odpowiedzialnych za na
prawę uszkodzeń DNA spowodowanych działaniem
HU. Być może fosforylacja białka Swió umożliwia
przedostanie się jego do jądra w odpowiedzi na
uszkodzenie DNA. Wykazano również, że nadeks-
presja białka Swi4 powoduje odzyskanie pra
widłowego fenotypu drożdży S. cerevisiae z dysrup-
cjągenu//A/?25, co sugeruje istnienie równoległego,
niezależnego od kinazy Hrr25p mechanizmu regula
cji aktywności czynnika SBF [23],
V. Specyficzność substratowa CKI
Struktura pierwszorzędowa kinazy białkowej CKI
pozwoliła sklasyfikować ten enzym w grupie kinaz
serynowo/treoninowych. CKI należy również do nie
obecność fosfoseryny czy fosfotreoniny, a nawet
fosfotyrozyny w pozycji -3 w stosunku do miejsca
przyjmującego resztę fosforanową jest korzystniej
sza niż obecność kwasu asparaginowego czy gluta
minowego w tej samej pozycji. Wynika z tego, że
wiele białek może stać się substratem dla kinazy
białkowej CKI dopiero po uprzednim ufosforylowa-
niu przez inny enzym. Istotnie, wykazano, że fosfo
rylacja syntazy glikogenu z mięśni królika przez ki
nazę zależną od cAMP powoduje, że białko to jest
wówczas intensywniej fosforylowane przez CKI.
Syntaza glikogenu posiada 3 charakterystyczne dla
kinazy A miejsca fosforylacji. Są to: Ser7, Ser697 oraz
Ser710 [11]. Fosforylacja przez kinazę zależną od
cAMP seryny w pozycji 7 sprawia, że Ser10 może być
fosforylowana przez kinazę CKI. Ponadto wykaza
no, że defosforylacja kazeiny powoduje, że białko to
POSTĘPY BIOCHEMII 46(2), 2000
143
Comments to this Manuals